LACOPA

+7 495 740 88 30

Главная
→
Решения
→
Биотехнологии
→
Клеточная терапия и CAR-T
→
Реагенты GMP качества для клеточной и генной терапии
→
Рекомбинантные белки GMP-grade

Рекомбинантные белки GMP-grade

T&L Biotechnology

Запросить цену

Рекомбинантные белки GMP-grade

Параметры

OK432 – лиофилизированный, инактивированный бактериальный препарат из Streptococcus pyogenes. Нейтрофилы, активированные OK432, способны уничтожать опухолевые клетки, предварительно обработанные IFN-γ или TNF-α. OK432 может инициировать нейтрофил-зависимое разрушение собственных опухолевых клеток за счёт взаимодействия молекул CD11b/CD18 с ICAM-1.

Моноциты, активированные OK432, также способны уничтожать аутологичные опухолевые клетки. После стимуляции OK432 лимфоциты демонстрируют выраженную активность клеток LAK (лимфокин-активированных киллеров) и способность атаковать опухолевые клетки, устойчивые к действию NK-клеток.

Каталожный номер	GMP-TL107
Активность	NK-клетки, активированные этим продуктом, имеют цитотоксический индекс (Т-С) не менее 15%
Применение	Для научных и производственных целей
Формуляция	Лиофилизированный продукт
Условия хранения	4°С. Продукт рекомендуется хранить в аликвотах, после восстановления. Избегайте многократных циклов замораживания и размораживания!
Срок годности	24 месяца
Ссылки	1. Phase I clinical trial of autologous NK cell therapy using novel expansion method in patients with advanced digestive cancer. J Transl Med. 2015 Aug 25;13:277. doi: 10.1186/s12967-015-0632-8. (https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC4548900/) 2. Pan K1, Lv L2, Zheng HX1, Zhao JJ1, Pan QZ1, Li JJ1, Weng DS1, Wang DD1, Jiang SS1, Chang AE3, Li Q3, Xia JC1. OK-432 synergizes with IFN-γ to confer dendritic cells with enhanced antitumor immunity. Immunol Cell Biol. 2014 Mar;92(3):263-74. doi: 10.1038/icb.2013.87. Epub 2013 Dec 3. (https://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1038/icb.2013.87) 3. Sudo T1, Aruga A, Shimizu K, Matsushita N, Takasaki K. OK432-activated natural killer cells enhanced trastuzumab (Herceptin)-mediated antibody-dependent cellular cytotoxicity in patients with advanced cancer. Anticancer Res. 2006 Nov-Dec;26(6B):4327-33. (https://ar.iiarjournals.org/content/26/6B/4327.long)

Лиганд 4-1BB (4-1BBL), также известный как CD137L или TNFSF9, относится к семейству факторов некроза опухоли (TNF) и экспрессируется на активированных антигенпрезентирующих клетках. Его рецептор, 4-1BB (CD137), является членом семейства рецепторов TNF и экспрессируется на активированных CD4+ и CD8+ T-лимфоцитах.

Связывание лиганда 4-1BB с рецептором передает ко-стимулирующий сигнал, способствующий пролиферации, активации и выживанию T-клеток CD4+ и CD8+. В то время как ко-стимуляция через CD28 играет ключевую роль на раннем этапе ответа T-клеток, 4-1BB включается на более поздних стадиях. Кроме того, 4-1BBL может участвовать в специфических взаимодействиях между T-клетками, B-клетками и макрофагами. Этот механизм важен как в нормальных иммунных реакциях, так и в патологиях, таких как онкологические, инфекционные и аутоиммунные заболевания.

Каталожный номер	GMP-TL695
Синонимы	4-1BB Ligand, TNFSF9, CD137L
Последовательность белка	NP_003802.1 экспрессирован с Fc-меткой на С-конце
Молекулярная масса	51 кДа, 467 аминокислотных остатков
Культура-продуцент	HEK293
Контроль качества	Чистота >90% согласно SDS-PAGE
Активность	Определена способностью PBMC индуцировать секрецию IL-8. ED₅₀ для этого эффекта составляет ≤ 10 нг/мл
Содержание эндотоксинов	<0,1 ЕU на мкг белка согласно LAL-тесту

Основной фактор роста фибробластов (bFGF), также известный как FGF2, является членом семейства факторов роста фибробластов (FGF). Этот белок представляет собой высокоспецифичный хемотаксический и митогенный фактор для множества типов клеток. Он участвует в восстановлении поврежденных тканей, таких как заживление язв, восстановление сосудов и лечение черепно-мозговых травм (ЧМТ).

Белки семейства FGF играют ключевую роль в пренатальном развитии, постнатальном росте и регенерации различных тканей, способствуя клеточной пролиферации и дифференцировке. bFGF – негликозилированный, связывающийся с гепарином фактор роста, который экспрессируется в головном мозге, гипофизе, почках, сетчатке, костях, яичках, надпочечниках, печени, моноцитах, эпителиальных и эндотелиальных клетках.

bFGF является критически важным компонентом среды для культуры эмбриональных стволовых клеток человека. Кроме того, он участвует в различных патологических процессах, включая ангиогенез и рост солидных опухолей. Благодаря этим свойствам bFGF рассматривается как потенциальная мишень для стратегий профилактики и лечения рака.

Каталожный номер	GMP-TL901
Синонимы	FGF2, FGFB, FGF basic, HBGF-2
Последовательность белка	Последовательность человеческого FGF2 (P09038) экспрессирована без меток
Молекулярная масса	17,1 кДа
Культура-продуцент	E. coli
Контроль качества	Чистота >90% согласно SDS-PAGE
Активность	Определена в анализе пролиферации клеток Balb/c 3T3. ED₅₀ для этого эффекта составляет ≤ 0,1 нг/мл, что соответствует специфической активности ≥ 1 x 10⁷ единиц/мг

EGF (эпидермальный фактор роста) – фактор роста, стимулирующий рост различных эпидермальных и эпителиальных тканей in vivo и in vitro, а также некоторых фибробластов в культуре клеток. Он способствует клеточной пролиферации, дифференцировке и выживанию.

EGF взаимодействует с высокой аффинностью с рецептором эпидермального фактора роста (EGFR) на поверхности клеток, таким образом активируя тирозинкиназную активность рецептора. Эта активность запускает каскад внутриклеточных сигналов, которые вызывают различные биохимические изменения, включая:

повышение уровня внутриклеточного кальция,
увеличение гликолиза и синтеза белка,
усиление экспрессии определенных генов, включая ген EGFR.

Эти изменения приводят к синтезу ДНК и пролиферации клеток.
EGF широко используется как митоген в культурах нейральных стволовых клеток in vitro, а также как индуктор, стимулирующий дифференцировку нейральных стволовых клеток в нейроны, астроциты и олигодендроциты.

Каталожный номер	GMP-TL613
Синонимы	URG, HOMG4
Последовательность белка	Последовательность P01133-1 экспрессирована с His-меткой на С-конце
Молекулярная масса	7 кДа
Культура-продуцент	НЕК293
Контроль качества	Чистота >90% согласно SDS-PAGE
Активность	Определена в анализе пролиферации клеток Balb/c 3T3. ED₅₀ для этого эффекта составляет ≤ 3 нг/мл

Рекомбинантный белок фибронектина человека (FN), включающий три функциональные области (домен связывания с клетками, домен связывания с гепарином и участок CS1), способствует переносу генов, опосредованному ретровирусами, в клетки млекопитающих. Предполагается, что процесс переноса происходит благодаря колокализации ретровирусных частиц и клеток-мишеней на химерной молекуле rhFN CH-296 через ретровирусные частицы или домен связывания гепарина с участками клеточной адгезии VLA-4 и/или VLA-5. Согласно результатам исследований Hannenberg et al., при использовании метода покрытия обычно достигается трансдукция генов в 50%–75% клеток.

Каталожный номер	GMP-TL903
Последовательность белка	P02751 экспрессирован с His-меткой на N-конце
Молекулярная масса	64,7 кДа
Культура-продуцент	E. coli
Контроль качества	Чистота >90% согласно SDS-PAGE
Активность	Измерение активности подтверждалось способностью клеточной культуры NIH-3T3 к адгезии в луночном планшете, обработанным фибронектином (2,5 мкг/мл и 100 мкл/лунку): около 35-60% клеток прикреплялись через 35 минут при температуре 37°С
Содержание эндотоксинов	<0,1 ЕU на мкг белка согласно LAL-тесту
Применение	Для образцов крови человека
Разрешенное применение	Для научных и производственных целей
Формуляция	В виде раствора, отфильтрованного через фильтр 0,22 мкм в PBS с pH 7,4
Условия хранения	от 2°С до 8°С Избегайте многократных циклов замораживания и размораживания!

FLT3-лиганд – это фактор роста, регулирующий пролиферацию ранних гемопоэтических клеток. Он связывается с клетками, экспрессирующими рецептор тирозинкиназы FLT3. Хотя FLT3-лиганд сам по себе не стимулирует пролиферацию ранних гемопоэтических клеток, он синергически способствует росту и дифференциации в сочетании с другими колониестимулирующими факторами (CSF) и интерлейкинами. В отличие от стволового фактора клеток (SCF), FLT3-лиганд не оказывает воздействия на тучные клетки. Существуют несколько подтипов FLT3-лигандов, при этом основной биоактивной формой является экспонированный на клеточной поверхности экстрацеллюлярный домен, состоящий из 209 аминокислотных остатка. Изомеры, связанные с мембраной, могут быть расщеплены белками, образуя биологически активные растворимые формы FLT3-лиганда.

Каталожный номер	GMP-TL505
Синонимы	FLT3LG, FL, FLT3L, Flt3 лиганд
Последовательность белка	NP_001450.2 экспрессирован с His-меткой на С-конце
Молекулярная масса	18,4 кДа, 161 аминокислотный остаток
Культура-продуцент	HEK293
Контроль качества	Чистота >90% согласно SDS-PAGE
Активность	Эффект стимуляции пролиферации клеточной культуры AML5 определен с помощью зависимости от дозы, ED₅₀≤ 10 нг/мл
Содержание эндотоксинов	<0,1 ЕU на мкг белка согласно LAL-тесту
Применение	Для образцов крови человека
Разрешенное применение	Для научных и производственных целей

GM-CSF (гранулоцитарно-макрофагальный колониестимулирующий фактор) — это гемопоэтический фактор роста, который стимулирует развитие нейтрофилов и макрофагов, а также способствует пролиферации и дифференциации ранних эритроидных, мегакариоцитарных и эозинофильных клеток-предшественников. Он вырабатывается в эндотелиальных клетках, моноцитах, фибробластах и Т-лимфоцитах. GM-CSF ингибирует миграцию нейтрофилов и усиливает функциональную активность зрелых клеток. Также было показано, что GM-CSF индуцирует дифференциацию миелоидных дендритных клеток, которые способствуют ответу Т-хелперов типа 1 (клеточный иммунный ответ). В воспалительных реакциях GM-CSF способствует Th1-ориентированному иммунному ответу, ангиогенезу, аллергическим воспалениям и развитию аутоиммунных заболеваний, что делает его важной мишенью для терапевтического воздействия. А так же GM-CSF используется в клинической практике для лечения различных заболеваний.

Каталожный номер	GMP-TL302
Синонимы	GM-CSF, CSF2, MGC131935
Последовательность белка	NP_000749, A18-E144 экспрессирован с His-меткой на С-конце
Молекулярная масса	15,3 кДа
Культура-продуцент	HEK293
Контроль качества	Чистота >90% согласно SDS-PAGE
Активность	Определена по дозозависимой стимуляции пролиферации клеточной культуры TF-1, активность составляет ≥ 5.0 x 10⁶ МЕ/мг.

HGF – фактор роста гепатоцитов, представляющий собой гетеродимерную молекулу, состоящую из α-субъединицы массой 69 кДа и β-субъединицы массой 34 кДа. HGF является мощным митогеном для зрелых паренхиматозных гепатоцитов и считается гепатотропным фактором, действующим как фактор роста для широкого спектра тканей и клеточных типов. Он является активирующим лигандом для рецептора тирозинкиназы MET, связываясь с ним и способствуя его димеризации.

Уровень мРНК HGF и его активность значительно увеличиваются в печени крыс после различных повреждений, таких как гепатит, ишемия, физическая травма или частичная гепатэктомия. В печени HGF вырабатывается клетками Купфера и синусоидальными эндотелиальными клетками, но не паренхиматозными гепатоцитами. Кроме того, после повреждений печени уровень мРНК HGF значительно повышается даже в неповрежденных легких, почках и селезенке, что указывает на эндокринный механизм его действия.
HGF стимулирует рост различных эпителиальных клеток, включая клетки почечных канальцев (митоген). Он также усиливает подвижность эпителиальных клеток (мотоген) и вызывает формирование эпителиальных трубок (морфоген). При этом HGF обладает способностью подавлять рост некоторых опухолевых клеток. Эти свойства указывают на значимую роль HGF в органогенезе, морфогенезе, канцерогенезе, а также регенерации органов.

Каталожный номер	GMP-TL765
Синонимы	Фактор роста гепатоцитов; DFNB39 человеческий белок; F-TCF; F-TCFB; HGFB; HPTA; SF
Последовательность белка	Последовательность P14210 экспрессирована с His-меткой на С-конце
Молекулярная масса	84,8 кДа, 742 аминокислотных остатка
Культура-продуцент	НЕК293
Контроль качества	Чистота >90% согласно SDS-PAGE
Активность	Определена по уровню IL-11, экспрессируемого клетками остеосаркомы человека (Saos-2). ED₅₀ для этого эффекта составляет ≤ 5 нг/мл
Содержание эндотоксинов	<0,1 ЕU на мкг белка согласно LAL-тесту
Разрешенное применение	Для научных и производственных целей
Формуляция	Лиофилизирован из стерильного PBS с pH 7,4, в качестве протектора перед лиофилизацией добавлен 6 % маннитол
Условия хранения и срок годности	Восстановление производить водой для инъекций, физраствором или PBS, и поддерживать концентрацию белкового растворе > 100 мкг/мл; Рекомендуется аликвотировать раствор белка на меньшие количества после восстановления; 24 месяца при 2°С до 8°С в лиофилизированном состоянии; 6 месяцев при -20°С в стерильных условиях после восстановления; 12 месяцев при -80°С в стерильных условиях после восстановления; Избегайте повторных циклов замораживания-размораживания!

IFN-γ вырабатывается преимущественно T-клетками и NK-клетками, активированными антигенами, митогенами или гомологичными антигенами. Интерферон имеет мощную иммуномодулирующую функцию, которая может усиливать функцию антигенпрезентирующих клеток, ускорять выведение иммунных комплексов, улучшать фагоцитарную функцию клеток, оказывать двустороннее регуляторное влияние на лимфоциты, улучшать антителозависимую цитотоксическую реакцию и усиливать экспрессию антигенов HLA II в некоторых иммунных активированных клетках. Он оказывает сильное ингибирующее воздействие на активацию, пролиферацию и секрецию внеклеточного матрикса звездчатых клеток печени (HSC), а также может подавлять синтез коллагена и способствовать его деградации. Подходит для производства продуктов клеточной терапии.

Каталожный номер	GMP-TL105
Синонимы	Интерферон-гамма, интерферон-γ
Последовательность белка	Рекомбинантный человеческий ИФН-γ (AAH70256) экспрессируется из клеток HEK293 с меткой His на С-конце
Молекулярная масса	17,6 кДа
Культура-продуцент	НЕК293
Контроль качества	Чистота >90% согласно SDS-PAGE
Активность	Определена по анализу его способности подавлять пролиферацию клеток HT-29 с соответствующей специфической активностью ≥ 1×10⁷ МЕ/мг
Содержание эндотоксинов	<0,1 ЕU на мкг белка согласно LAL-тесту
Разрешенное применение	Для научных и производственных целей
Формуляция	Лиофилизирован из стерильного PBS с pH 7,4, в качестве протектора перед лиофилизацией добавлен 6 % маннитол
Условия хранения и срок годности	Восстановление производить водой для инъекций, физраствором или PBS. Рекомендуется аликвотировать раствор белка на меньшие количества после восстановления; Лиофизилированный препарат хранится при -20°С; 6 месяцев при -20°С в стерильных условиях после восстановления; 12 месяцев при -80°С в стерильных условиях после восстановления; Избегайте повторных циклов замораживания-размораживания!
Ссылки	1. . Wang Y, Dai H, Li H, Lv HY,Wang T, Fu XB,and Han WD (2011) Growth of Human Colorectal Cancer SW1116 Cells Is Inhibited by Cytokine-Induced Killer Cells. Clinical and Developmental Immunology 2011 (1740-2522):6214142. (https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC2997496/) 2. Sangiolo D, Mesiano G, F Carnevale-Schianca, W Piacibello, M Aglietta and A Cignetti (2009) Cytokine induced killer cells as adoptive immunotherapy strategy to augment graft versus tumor after hematopoietic cell transplantation. Expert Opin. Biol. Ther. 9(7):831-840. (https://www.tandfonline.com/doi/full/10.1517/14712590903005552 )

Активированные T-клетки обычно не могут выживать длительное время при культивировании in vitro, однако добавление IL-2 способствует их долгосрочной и устойчивой пролиферации. Покоящихся T-клетки не экспрессирует рецепторы IL-2 (IL-2R) и, следовательно, не реагирует на IL-2. T-клетки, активированные митогенами или другими стимулами, начинают экспрессировать IL-2R и становятся мишенями для IL-2. Более того, IL-2 может индуцировать увеличение экспрессии IL-2R в целевых клетках.

Экспрессия IL-2R на T-клетках является временным явлением: обычно пик экспрессии наблюдается через 2-3 дня после активации, а к 6-10 дням рецепторы исчезают. С исчезновением IL-2R T-клетки утрачивают способность реагировать на IL-2. Поэтому, чтобы поддерживать длительный рост нормальных T-клеток in vitro, необходимо постоянно стимулировать их митогенами или другими активаторами для поддержания экспрессии рецептора IL-2R.

NK-клетки (натуральные киллеры) – единственные лимфоидные клетки, которые в норме экспрессируют IL-2R, что позволяет им сохранять реактивность к IL-2. Однако на покоящихся NK-клетках экспрессируются только β- и γ-цепи IL-2R, которые обладают низким сродством к IL-2 и могут взаимодействовать лишь с высокими концентрациями IL-2. После активации NK-клетки начинают экспрессировать α-цепь IL-2R, что делает их высокоаффинным рецептором для IL-2.

Каталожный номер	GMP-TL906
Синонимы	TCGF, lymphokine, Interleukin 2, лимфокин, интерлейкин 2
Культура-продуцент	E. coli
Контроль качества	Чистота >90% согласно SDS-PAGE
Активность	Определена дозозависимой стимуляцией пролиферации клеток CTLL-2, соответствующей активности ≥ 1х10⁷ ЕД/мг.
Молекулярная масса	15,4 кДа
Содержание эндотоксинов	<0,1 ЕU на мкг белка согласно LAL-тесту
Разрешенное применение	Для научных и производственных целей
Формуляция	Лиофилизирован из стерильного PBS с pH 7,4, в качестве протектора перед лиофилизацией добавлен 6 % маннитол
Стабильность и условия хранения	Рекомендуется аликвотировать раствор белка на меньшие количества после восстановления водой для инъекций, физраствором или PBS, и поддерживать концентрацию разведения выше 100 мкг/мл; 24 месяца при температуре от 2°C до 8°C в лиофилизированном состоянии; 6 месяцев при -20°C в стерильных условиях после восстановления; 12 месяцев при -80°C в стерильных условиях после восстановления; Избегайте повторных циклов замораживания-размораживания!
Ссылки	1. YaoWang, Hanren Dai, Hong Li, Haiyan Lv,TaoWang, Xiaobing Fu,and WeidongHan. Growth of Human Colorectal Cancer SW1116 Cells Is Inhibited by Cytokine-Induced Killer Cells Clinical and Developmental Immunology Volume 2011, Article ID 621414, 9 pages doi:10.1155/2011/621414. (https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC2997496/ ) 2. D Sangiolo, G Mesiano, F Carnevale-Schianca, W Piacibello, M Aglietta & A Cignetti . Cytokine induced killer cells as adoptive immunotherapy strategy to augment graft versus tumor after hematopoietic cell transplantation. Expert Opin. Biol. Ther. (2009) 9(7):831-840 (https://www.tandfonline.com/doi/full/10.1517/14712590903005552)

IL-3 — это гемопоэтический фактор роста, который способствует выживанию, дифференцировке и пролиферации мегакариоцитов, гранулоцитов-макрофагов, эритроцитов, эозинофилов, базофилов и предшественников тучных клеток. Он вырабатывается Т-лимфоцитами, тучными клетками и эозинофилами и усиливает продукцию тромбоцитов, фагоцитоз и антитело-зависимую цитотоксичность. IL-3 может регулировать иммунитет за счет активации моноцитов. Его активность во многом зависит от взаимодействия с другими цитокинами. IL-3 является специфичным для вида и изменчивым гликозилированным цитокином.

Каталожный номер	GMP-TL511
Последовательность белка	GenBank: AAA59146.1 экспрессирован с His-меткой на С-конце
Молекулярная масса	15,9 кДа (139 аминокислот)
Культура-продуцент	HEK293
Контроль качества	Чистота >90% согласно SDS-PAGE
Активность	Определена по дозозависимой стимуляции пролиферации клеточной культуры TF-1, активность составляет ≥ 2.0 x 10⁵ МЕ/мг
Содержание эндотоксинов	<0,1 ЕU на мкг белка согласно LAL-тесту
Применение	Для образцов крови человека
Разрешенное применение	Для научных и производственных целей
Формуляция	Лиофилизирован из стерильного PBS с pH 7,4, в качестве протектора перед лиофилизацией добавлен 6 % маннитол
Стабильность и условия хранения	Рекомендуется аликвотировать раствор белка на меньшие количества после восстановления водой для инъекций, физраствором или PBS, и поддерживать концентрацию разведения выше 100 мкг/мл; 24 месяца при температуре от 2°C до 8°C в лиофилизированном состоянии; 6 месяцев при -20°C в стерильных условиях после восстановления; 12 месяцев при -80°C в стерильных условиях после восстановления; Избегайте повторных циклов замораживания-размораживания!
Ссылки	1. Loss of solute carrier family 7 member 2 exacerbates inflammation-associated colon tumorigenesis. Coburn LA, Singh K, Asim M, Barry DP, Allaman MM, Al-Greene NT, Hardbower DM, Polosukhina D, Williams CS, Delgado AG, Piazuelo MB, Washington MK, Gobert AP, Wilson KT. Oncogene. 2018 Sep 10. doi: 10.1038/s41388-018-0492-9 (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6377304/) 2. Irreversible effects of trichloroethylene on the gut microbial community and gut-associated immune responses in auto immune-prone mice. Khare S, Gokulan K, Williams K, Bai S, Gilbert KM, Blossom SJ.J Appl Toxicol. 2018 Sep 5. doi 10.1002/jat.3708 (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6338528/) 3. Comparative utility of NRG and NRGS mice for the study of normal hematopoiesis, leukemogenesis, and therapeutic response.Barve A, Casson L, Krem M, Wunderlich M, Mulloy JC, Beverly LJ. Exp Hematol. 2018 Aug 17. pii: S0301-4 72X(18)30751-3. doi: 10.1016/j.exphem.2018.08.004 (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6200600/)

IL-6 продуцируется фибробластами, моноцитами, макрофагами, Т- и В-лимфоцитами, эпителиальными клетками, кератиноцитами и некоторыми опухолевыми клетками. Его продукцию стимулируют IL-1, TNF-α, PDGF, вирусные инфекции, двуцепочечная РНК и цАМФ. IL-6 стимулирует пролиферацию и дифференцировку иммунных клеток и улучшает их функции. IL-6R широко экспрессируется на поверхности активированных В-клеток, покоящихся Т-клеток, NK-клеток, клеток миеломы, гепатоцитов и клеток миелоидного лейкоза. Основная роль IL-6 заключается в стимулировании пролиферации и дифференцировки В-клеток и секреции антител. К нему так же чувствительны клетки печени, Т-клетки, нервные клетки и клетки кроветворной системы. IL-6 также обладает противоопухолевым действием и может прямо или косвенно усиливать противоопухолевую активность NK-клеток и цитотоксических СD8+ Т-лимфоцитов (CTL).

Каталожный номер	GMP-TL512
Синонимы	IL6, интерлейкин-6, BSF2, HSF, IFNB2
Последовательность белка	GenBank: NP_000591.1: V30-M212 экспрессирован с His-меткой на С-конце
Молекулярная масса	21,6 кДа
Культура-продуцент	HEK293
Контроль качества	Чистота >90% согласно SDS-PAGE
Активность	Определена по дозозависимой стимуляции пролиферации клеточной культуры TF-1, активность составляет ≤ 1 нг/мл
Содержание эндотоксинов	<0,1 ЕU на мкг белка согласно LAL-тесту
Применение	Для образцов крови человека
Разрешенное применение	Для научных и производственных целей
Формуляция	Лиофилизирован из стерильного PBS с pH 7,4, в качестве протектора перед лиофилизацией добавлен 6 % маннитол
Стабильность и условия хранения	Рекомендуется аликвотировать раствор белка на меньшие количества после восстановления водой для инъекций, физраствором или PBS, и поддерживать концентрацию разведения выше 100 мкг/мл; 24 месяца при температуре от 2°C до 8°C в лиофилизированном состоянии; 6 месяцев при -20°C в стерильных условиях после восстановления; 12 месяцев при -80°C в стерильных условиях после восстановления; Избегайте повторных циклов замораживания-размораживания!
Ссылки	1. Ferguson-Smith AC, Chen YF, Newman MS, May LT, Sehgal PB, Ruddle FH (1988) Regional localization of the interferon-beta 2/B-cell stimulatory factor 2/hepatocyte stimulating factor gene to human chromosome 7p15-p21. Genomics 2 (3): 203–8. doi:10.1016/0888-7543(88)90003-1. PMID 3294161 (https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/0888-7543(88)90003-1) 2. Van der Poll T, Keogh CV, Guirao X, Buurman WA, Kopf M, Lowry SF (1997) Interleukin-6 gene-deficient mice show impaired defense against pneumococcal pneumonia. The Journal of Infectious Diseases 176 (2): 439–44. doi:10.1086/514062. PMID 9237710 (https://academic.oup.com/jid/article-lookup/doi/10.1086/514062) 3. Banks WA, Kastin AJ, Gutierrez EG (1994) Penetration of interleukin-6 across the murine blood-brain barrier. Neuroscience Letters 179 (1-2): 53–6. doi:10.1016/0304-3940(94)90933-4. PMID 7845624 (https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/0304-3940(94)90933-4)

IL-7 является важным цитокином роста, выживания и дифференцировки Т-, В- и NK-клеток. Гетеродимер, образованный IL-7 и фактором роста гепатоцитов (HGF), является предшественником фактора, стимулирующего рост В-клеток. Исследования по нокауту генов у мышей показали, что IL-7 играет решающую роль в выживании лимфоцитов. IL-7 стимулирует плюрипотентные стволовые клетки к дифференцировке в лимфоидные прогениторные клетки.

Каталожный номер	GMP-TL506
Номер сертификата FDA DMF	038126
Последовательность белка	P13232-1: D26-H177 экспрессирован с Fc-меткой на С-конце
Молекулярная масса	48,3 кДа
Культура-продуцент	CHO
Контроль качества	Чистота >95% согласно SDS-PAGE и HPLC
Активность	Анализ пролиферации клеток проводили на клетках PBMC, активированных моноклональным антителом CD3, ED₅₀ порядка 2-20 нг/мл, специфическая активность > 1× 10⁹ Ед/мг (калибровка по референсному стандарту человеческого IL-7 , код NIBSC: 90/530)
Содержание эндотоксинов	<0,01 ЕU на мкг белка согласно LAL-тесту
Применение	Для образцов крови человека
Разрешенное применение	Для научных и производственных целей
Формуляция	Лиофилизирован из стерильного PBS с pH 7,4, в качестве протектора перед лиофилизацией добавлен 6 % маннитол
Стабильность и условия хранения	Рекомендуется аликвотировать раствор белка на меньшие количества после восстановления водой для инъекций, физраствором или PBS, и поддерживать концентрацию разведения выше 100 мкг/мл; 24 месяца при температуре от 2°C до 8°C в лиофилизированном состоянии; 6 месяцев при -20°C в стерильных условиях после восстановления; 12 месяцев при -80°C в стерильных условиях после восстановления; Избегайте повторных циклов замораживания-размораживания!
Ссылки	1. Aliyari Z, Alemi F, Brazvan B, Tayefi Nasrabadi H, Nozad Charoudeh H. CD26+ Cord Blood Mononuclear Cells Significantly Produce B, T, and NK Cells. Iran J Immunol. 2015;12(1):16–26 (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/25784094/) 2. H.R. Kim, K.A. Hwang, S.H. Park, I. Kang.IL-7 and IL-15: biology and roles in T-Cell immunity in health and disease.Crit Rev Immunol, 28 (2008), pp. 325-339 https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/19166383/) 3. Su N, Shi SX, Zhu X, Borazanci A, Shi F, Gan Y. Interleukin-7 expression and its effect on natural killer cells in patients with multiple sclerosis. J Neuroimmunol (2014) 276:180–6 (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4254214/)

IL-12 представляет собой гетеродимерный цитокин, кодируемый двумя отдельными генами, IL-12A (p35) и IL-12B (p40). Рецепторы к IL-12 расположены в основном на Т-клетках и NK-клетках. IL-12 может стимулировать рост Th1 и NK-клеток, одновременно подавляя пролиферацию Th2-клеток. IL-12 усиливает цитотоксичность Т-лимфоцитов и NK-клеток за счет усиления секреции IFN-γ и TNF-α, а также ингибирования продукции IL-4. IL-12 в основном продуцируется моноцитами, макрофагами, В-клетками и дендритными клетками.

Каталожный номер	GMP-TL902
Синонимы	Интерлейкин-12, ИЛ-12, p70
Последовательность белка	Гетеродимер, состоящий из P29459-1 (IL12A) и P29460-1 (IL12B)
Молекулярная масса	65 кДа
Культура-продуцент	HEK293
Контроль качества	Чистота >90% согласно SDS-PAGE
Активность	Измерялась по способности индуцировать пролиферацию PBMC, активированный РНА. ED₅₀составил ≤ 0,2 нг/мл
Содержание эндотоксинов	<0,1 ЕU на мкг белка согласно LAL-тесту
Применение	Для образцов крови человека
Разрешенное применение	Для научных и производственных целей
Состав	Лиофилизирован из стерильного PBS с pH 7,4, в качестве протектора перед лиофилизацией добавлен 6 % маннитол
Стабильность и условия хранения	Рекомендуется аликвотировать раствор белка на меньшие количества после восстановления водой для инъекций, физраствором или PBS, и поддерживать концентрацию разведения выше 100 мкг/мл. 24 месяца при температуре -20°C в лиофилизированном состоянии; 6 месяцев при -20°C в стерильных условиях после восстановления; 12 месяцев при -80°C в стерильных условиях после восстановления; Избегайте повторных циклов замораживания-размораживания!
Ссылки	1. Frazão JB, Colombo M, Simillion C, Bilican A, Keller I, Wüthrich D, Zhu Z, Okoniewski MJ, Bruggmann R, Condino-Neto A, Newburge 2019 Gene expression in chronic granulomatous disease and interferon-γ receptor-deficient cells treated in vitro with interferon-γ. J Cell Biochem.120(3):4321-4332 (https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6336507/ )

Белок, кодируемый геном IL-15, является цитокином, который регулирует активацию и пролиферацию Т-клеток и NK-клеток. IL-15 и IL-2 обладают многими общими биологическими свойствами, поскольку они связываются с общими субъединицами рецепторов гемопоэтина, и могут конкурировать за один и тот же рецептор, тем самым отрицательно регулируя активность друг друга. Показано, что количество CD8+ клеток памяти контролируется балансом между IL-15 и IL-2. IL-15 индуцирует активацию JAK-киназ, а также фосфорилирование и активацию факторов транскрипции STAT3, STAT5 и STAT6. Исследования на мышах показали, что IL-15 может повышать экспрессию ингибитора апоптоза BCL2L1/BCL-x(L), возможно, через транскрипционную активацию STAT6, что препятствует апоптозу. Сообщалось также об альтернативно сплайсированных вариантах транскрипта гена IL-15.

Каталожный номер	GMP-TL202
Номер сертификата FDA DMF	038127
Последовательность белка	IL-15 (P40933) и IL-15RA (Q13261) экспрессированы с C-концевым Fc-фрагментом человеческого IgG1
Молекулярная масса	12,8 кДа и 33 кДа
Культура-продуцент	HEK293
Контроль качества	Чистота >95% согласно SDS-PAGE
Активность	ED₅₀составила 0,2-3 нг/мл, определена по дозозависимой стимуляции пролиферации клеточной культуры CTLL-2, специфическая активность рекомбинантного человеческого IL-15 ≥ 5 × 10⁶ МЕ/мг (калибровка по международному стандарту ВОЗ для человеческого IL-15, код NIBSC: 95/554)
Содержание эндотоксинов	<0,01 ЕU на мкг белка согласно LAL-тесту
Применение	Для образцов крови человека
Разрешенное применение	Для научных и производственных целей
Формуляция	Лиофилизирован из стерильного PBS с pH 7,4, в качестве протектора перед лиофилизацией добавлен 6 % маннитол
Стабильность и условия хранения	Рекомендуется аликвотировать раствор белка на меньшие количества после восстановления водой для инъекций, физраствором или PBS; 24 месяца при температуре от 2°C до 8°C в лиофилизированном состоянии; 6 месяцев при -20°C в стерильных условиях после восстановления; 12 месяцев при -80°C в стерильных условиях после восстановления; Избегайте повторных циклов замораживания-размораживания!
Ссылки	1. X. Zhu, W.D. Marcus, W. Xu, H.I. Lee, K. Han, J.O. Egan, J.L. Yovandich, P.R. Rhode, H.C. Wong, Novel humaninterleukin-15 agonists, J Immunol 183(6) (2009): 3598-3607 (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/pmid/19710453/) 2. M. Chirifu, C. Hayashi, T. Nakamura, S. Toma, T. Shuto, H. Kai, Y. Yamagata, S.J. Davis, S. Ikemizu, Crystal structure of the IL-15-IL-15 Ralpha complex, a cytokine-receptor unit presented in trans, NatImmunol 8(9) (2007): 1001-1007 (https://doi.org/10.1038/ni1492)

IL-18 — это провоспалительный цитокин, играющий важную роль в активации NK-клеток и ответе Th1-клеток. Он синтезируется в виде предшественника массой 24 кДа эндотелиальными и эпителиальными клетками, кератиноцитами, γδ Т-клетками и фагоцитами. IL-18 относится к семейству IL-1 как по структуре, так и по функции. Структурно IL-18 и IL-1β имеют значительное сходство по аминокислотной последовательности и организованы белковыми бета-слоями. Как и IL-1β, IL-18 синтезируется в виде биологически неактивного предшественника, не имеющего сигнального пептида. В присутствии IL-1β или IL-23, IL-18 стимулирует антиген-независимую продукцию IL-17 γδ Т-клетками и CD4+ Т-клетками. IL-18 также способствует созреванию миелоидных дендритных клеток и стимулирует окислительный взрыв нейтрофилов. В контексте рака IL-18 проявляет различные активности, в том числе усиление противоопухолевого иммунитета, ингибирование или стимулирование ангиогенеза и метастазирования опухолевых клеток.

Каталожный номер	GMP-TL902
Синонимы	Интерлейкин-18, интерлейкин-1 гамма, IL1F4
Последовательность белка	NP_001553.1 экспрессирован без метки
Молекулярная масса	18,2 кДа
Культура-продуцент	E. coli
Контроль качества	Чистота >90% согласно SDS-PAGE
Активность	Измерялась по способности индуцировать секрецию IFN-γ клеточной культурой KG-1 в присутствии TNF-α, ED₅₀составил 5-30 нг/мл
Содержание эндотоксинов	<0,1 ЕU на мкг белка согласно LAL-тесту
Применение	Для образцов крови человека
Разрешенное применение	Для научных и производственных целей
Состав	Лиофилизирован из стерильного PBS с pH 7,4, в качестве протектора перед лиофилизацией добавлен 6 % маннитол
Стабильность и условия хранения	Рекомендуется аликвотировать раствор белка на меньшие количества после восстановления водой для инъекций, физраствором или PBS, и поддерживать концентрацию разведения выше 100 мкг/мл. 24 месяца при температуре от 2°C до 8°C в лиофилизированном состоянии; 6 месяцев при -20°C в стерильных условиях после восстановления; 12 месяцев при -80°C в стерильных условиях после восстановления; Избегайте повторных циклов замораживания-размораживания!
Ссылки	1. Çakır M, Tekin S, Taşlıdere A, Çakan P, Düzova H, Gül CC (2011) Protective effect of N-(p-amylcinnamoyl) anthranilic acid, phospholipase A2 enzyme inhibitor, and transient receptor potential melastatin-2 channel blocker against renal ischemia-reperfusion injury. Cell Biochem. 2018J Cell Biochem, 120(3):3822-3832 (https://doi.org/10.1002/jcb.27664) 2. Xu F, Sang W, Li L, He X, Wang F, Wen T, Zeng N. (2019) Protective effects of ethyl acetate extracts of Rimulus Cinnamon on systemic inflammation and lung injury in endotoxin-poisoned mice. Drug Chem Toxicol, 42(3):309-316 (https://www.tandfonline.com/doi/full/10.1080/01480545.2018.1509987)

IL-21 – плейотропный цитокин, вырабатываемый CD4+ T-клетками в ответ на антигенную стимуляцию. Его действие обычно усиливает антиген-специфические ответы иммунных клеток. Биологические эффекты IL-21 включают: индукцию дифференцировки B-клеток, активированных T-клетками, в плазматические клетки и клетки памяти; стимуляцию продукции IgG в сочетании с IL-4; а также индукцию апоптоза в наивных и активированных B-клетках при отсутствии сигнальной передачи от T-клеток.
Кроме того, IL-21 усиливает противоопухолевую активность CD8+ T-клеток и NK-клеток. Свои эффекты IL-21 реализует через связывание с рецептором цитокина I типа IL-21R, который также включает γ-цепь, присутствующую в других рецепторах цитокинов, таких как IL-2, IL-4, IL-7, IL-9 и IL-15. Взаимодействие IL-21 с IL-21R запускает каскад событий, включающий активацию тирозинкиназ JAK1 и JAK3, за которой следует активация факторов транскрипции STAT1 и STAT3.

Каталожный номер	GMP-TL509
Синонимы	CVID11, IL-21, Za11
Последовательность белка	Последовательность ДНК, кодирующая внеклеточный домен человеческого IL-21 (Q9HBE4-1:Q29-S162), экспрессировалась с С-концевым Fc-участком человеческого IgG1
Молекулярная масса	41,9 кДа
Культура-продуцент	CHO
Контроль качества	Чистота >95% согласно SDS-PAGE
Активность	Определена способностью клеток лимфомы NK-92 индуцировать секрецию интерферона-γ. ED₅₀ составил ≤ 50 нг/мл
Содержание эндотоксинов	<0,01 ЕU на мкг белка согласно LAL-тесту
Разрешенное применение	Для научных и производственных целей
Состав	Лиофилизирован из стерильного PBS с pH 7,4, в качестве протектора перед лиофилизацией добавлен 6 % маннитол
Стабильность и условия хранения	Рекомендуется аликвотировать раствор белка на меньшие количества после восстановления водой для инъекций, физраствором или PBS, и поддерживать концентрацию разведения выше 100 мкг/мл; Лиофилизированный продукт хранить при -20°C; 6 месяцев при -20°C в стерильных условиях после восстановления; 12 месяцев при -80°C в стерильных условиях после восстановления; Избегайте повторных циклов замораживания-размораживания!
Ссылки	1. Coquet JM, et al. (2007) IL-21 is produced by NKT cells and modulates NKT cell activation and cytokine production. J Immunol. 178(5):2827-34. (https://journals.aai.org/jimmunol/article/178/5/2827/74303/IL-21-Is-Produced-by-NKT-Cells-and-Modulates-NKT ) 2. .Wei L, et al. (2007) IL-21 is produced by Th17 cells and drives IL-17 production in a STAT3-dependent manner. J Biol Chem. 282(48):34605-10. (https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC2323680/ ) 3. Parrish-Novak J, et al. (2002) Interleukin-21 and the IL-21 receptor: novel effectors of NK and T cell responses. J Leukoc Biol. 72(5):856-63. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/12429707/ ) 4. Kuchen S, et al. (2007) Essential role of IL-21 in B cell activation, expansion, and plasma cell generation during CD4+ T cell-B cell collaboration. J Immunol. 179(9):5886-96 (https://journals.aai.org/jimmunol/article-lookup/doi/10.4049/jimmunol.179.9.5886 )

PDGFs (факторы роста тромбоцитов) – димерные молекулы, связанные дисульфидными мостиками, состоящие из двух полипептидных цепей массой 12,0–13,5 кДа, обозначенных как цепи PDGF-A и PDGF-B. Естественные формы PDGF – PDGF-AA, PDGF-BB и PDGF-AB – являются мощными митогенами для различных типов клеток, включая гладкомышечные клетки, соединительную ткань, клетки костей и хрящей, а также некоторые клетки крови.

PDGFs хранятся в α-гранулах тромбоцитов и высвобождаются при их активации. Эти факторы роста участвуют в ряде биологических процессов, включая гиперплазию, хемотаксис, развитие эмбриональных нейронов и эпителиальных клеток дыхательных путей.

Идентифицировано два различных сигнальных рецептора для PDGFs: PDGFR-α и PDGFR-β. Рецептор PDGFR-α имеет высокое сродство ко всем трем формам PDGF. В свою очередь, PDGFR-β взаимодействует только с PDGF-BB и PDGF-AB.

Каталожный номер	GMP-TL644
Синонимы	PDGFBB (тромбоцитарный фактор роста-BB); PDGFB; FLJ12858; PDGF2; SIS; SSV; c-sis; фактор роста, полученный из глиомы (GDGF); фактор роста, вызванный остеосаркомой (ODGF)
Последовательность белка	Последовательность ДНК PDGF-BB человека (GenBank: CAA45383.1), экспрессирована с помощью полигистидиновой метки на С-конце
Молекулярная масса	13,1 кДа, 115 аминокислотных остатка
Культура-продуцент	НЕК293
Контроль качества	Чистота >90% согласно SDS-PAGE
Активность	Определена в анализе дозозависимой стимуляции пролиферации клеток Balb/c 3T3. ED₅₀ для этого эффекта составляет ≤100 нг/мл
Содержание эндотоксинов	<0,1 ЕU на мкг белка согласно LAL-тесту
Разрешенное применение	Для научных и производственных целей
Формуляция	Лиофилизирован из стерильного PBS с pH 7,4, в качестве протектора перед лиофилизацией добавлен 6 % маннитол
Условия хранения и срок годности	Восстановление производить водой для инъекций, физраствором или PBS, и поддерживать концентрацию белкового растворе > 100 мкг/мл; Рекомендуется аликвотировать раствор белка на меньшие количества после восстановления; В лиофилизированном состоянии хранение при -20°C; 6 месяцев при -20°C в стерильных условиях после восстановления; 12 месяцев при -80°C в стерильных условиях после восстановления; Избегайте повторных циклов замораживания-размораживания!
Ссылки	1. Linking cell function with perfusion: insights from the transcatheter delivery of bone marrow-derived CD133+ cells in ischemic refractory cardiomyopathy trial (RECARDIO).Bassetti B, Carbucicchio C, Catto V, Gambini E, Rurali E, Bestetti A, Gaipa G, Belotti D, Celeste F, Parma M, Righetti S, Biava L, Arosio M, Bonomi A, Agostoni P, Scacciatella P, Achilli F, Pompilio G.Stem Cell Res Ther. 2018 Sep 14;9(1):235. doi: 10.1186/s13287-018-0969-z. (https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6137884/ ) 2. Validation of Matrix Metalloproteinase-9 (MMP-9) as a Novel Target for Treatment of Diabetic Foot Ulcers in Humans and Discovery of a Potent and Selective Small-Molecule MMP-9 Inhibitor that Accelerates Healing.Nguyen TT, Ding D, Wolter WR, Perez RL, Champion MM, Mahasenan KV, Hesek D, Lee M, Schroeder VA, Jones JI, Lastochkin E, Rose MK, Peterson CE, Suckow MA, Mobashery S, Chang M.J Med Chem. 2018 Sep 13. doi: 10.1021/acs.jmedchem.8b01005. (https://pubs.acs.org/doi/10.1021/acs.jmedchem.8b01005)

Фактор стволовых клеток (Stem Cell Factor, SCF), также известный как кит-лиганд (kit-ligand), KL, стальной фактор (steel factor), KITLG, FPH2, KL-1, Kitl, MGF, SCF, SF или SHEP7, представляет собой димерную молекулу, с такими биологическими функциями как связывание и активация рецептора тирозинкиназы c-Kit. Активация c-Kit приводит к его аутофосфорилированию и запуску сигнальных каскадов. Белки сигнальных клеточных каскадов взаимодействуют с активированным c-Kit через определенные домены, которые связываются с фосфорилированными тирозиновыми остатками во внутриклеточной области c-Kit. Связывание SCF с с-Kit вызывает димеризацию рецептора и аутофосфорилирование тирозиновых остатков в цитоплазматическом домене. Это фосфорилирование запускает несколько сигнальных путей, включая RAS, PI3-киназу, Src и JAK/STAT. SCF также играет важную роль в дифференцировке различных типов клеток, таких как сперматогониальные стволовые клетки и предшественники мегакариоцитов. Помимо дифференцировки, SCF поддерживает стволовые свойства клеток. В клинической практике SCF используется в комбинации с другими цитокинами для генерации миелоидных супрессорных клеток из пуповинной крови человека. SCF также применяется для создания T-клеток для клеточных терапий, скрининга лекарств и моделирования заболеваний. В регенеративных исследованиях SCF используется в составе гидрогелей для заживления ран, улучшая их адгезионные свойства и способствуя регенерации тканей.

Каталожный номер	GMP-TL504
Синонимы	C-кит-лиганд, DCUA, FPH2, FPHH, Kitl, KL-1, MGF, SCF, SF, SHEP7
Последовательность белка	NP_000890.1 экспрессирован с His-меткой на С-конце
Молекулярная масса	19,3 кДа (170 аминокислотных остатков)
Культура-продуцент	HEK293
Контроль качества	Чистота >90% согласно SDS-PAGE
Активность	Измерялась в тесте клеточной пролиферации с культуры клеток TF-1, ED₅₀составил ≤ 15 нг/мл
Содержание эндотоксинов	<0,1 ЕU на мкг белка согласно LAL-тесту
Применение	Для образцов крови человека
Разрешенное применение	Для научных и производственных целей
Формуляция	Лиофилизирован из стерильного PBS с pH 7,4, в качестве протектора перед лиофилизацией добавлен 6 % маннитол
Стабильность и условия хранения	Рекомендуется аликвотировать раствор белка на меньшие количества после восстановления водой для инъекций, физраствором или PBS, и поддерживать концентрацию разведения выше 100 мкг/мл. 24 месяца при температуре от 2°C до 8°C в лиофилизированном состоянии; 6 месяцев при -20°C в стерильных условиях после восстановления; 12 месяцев при -80°C в стерильных условиях после восстановления; Избегайте повторных циклов замораживания-размораживания!
Ссылки	1. Geissler EN, Liao M, Brook JD, Martin FH, Zsebo KM, Housman DE, Galli SJ (March 1991). "Stem cell factor (SCF), a novel hematopoietic growth factor and ligand for c-kit tyrosine kinase receptor, maps on human chromosome 12 between 12q14.3 and 12qter". Somat. Cell Mol. Genet. 17 (2): 207–14. doi:10.1007/BF01232978. PMID 1707188 (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/1707188/) 2. Flanagan JG, Chan DC, Leder P (March 1991). "Transmembrane form of the kit ligand growth factor is determined by alternative splicing and is missing in the Sld mutant". Cell 64 (5): 1025–35. doi:10.1016/0092-8674(91)90326- t. PMID 1705866 (https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/0092-8674(91)90326-T) 3. Anderson DM, Williams DE, Tushinski R, Gimpel S, Eisenman J, Cannizzaro LA, Aronson M, Croce CM, Huebner K, Cosman D (August 1991). "Alternate splicing of mRNAs encoding human mast cell growth factor and localization of the gene to chromosome 12q22-q24". Cell Growth Differ. 2 (8): 373–8. PMID 1724381 (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/1724381/)

Трансформирующий фактор роста-β (TGF-β), а также его подтипы TGF-β1, TGF-β2 и TGF-β3, связываются с одним рецептором, стимулируя практически одинаковый биологический ответ. Эти молекулы являются многофункциональными цитокинами, регулирующими процессы клеточной пролиферации, роста, дифференцировки и клеточной подвижности, а также синтез внеклеточного матрикса. TGF-β участвует в различных физиологических процессах, таких как эмбриогенез, ремоделирование тканей и заживление ран.
Эти цитокины преимущественно секретируются в виде потенциальных комплексов и хранятся на поверхности клеток и во внеклеточном матриксе. Активация биологически активных изоформ TGF-β из потенциальных комплексов происходит через такие механизмы, как протеолиз, переработка комплексов или конформационные изменения белков под воздействием тромбина.

Физиологическая роль TGF-β3 до конца не изучена, однако его профиль экспрессии указывает на то, что он может выполнять регулирующие функции в определённых процессах развития.

Каталожный номер	GMP-TL646
Синонимы	Трансформирующий фактор роста-β3
Последовательность белка	Последовательность ДНК TGF-β3 (P10600, A301-S412), экспрессирована с помощью Fc-метки на С-конце
Молекулярная масса	42,1 кДа, 375 аминокислотных остатка
Культура-продуцент	НЕК293
Контроль качества	Чистота >90% согласно SDS-PAGE
Активность	Определена в анализе дозозависимой стимуляции ингибирования пролиферации IL-4 - зависимых HT-2 клеток мыши. ED₅₀ для этого эффекта составил ≤0,1 нг/мл
Содержание эндотоксинов	<0,1 ЕU на мкг белка согласно LAL-тесту
Разрешенное применение	Для научных и производственных целей
Формуляция	Лиофилизирован из стерильного PBS с pH 7,4, в качестве протектора перед лиофилизацией добавлен 6 % маннитол
Условия хранения и срок годности	Восстановление производить водой для инъекций, физраствором или PBS, и поддерживать концентрацию белкового растворе > 100 мкг/мл; Рекомендуется аликвотировать раствор белка на меньшие количества после восстановления; 24 месяца при температуре от 2°C до 8°C в лиофилизированном состоянии; 6 месяцев при -20°C в стерильных условиях после восстановления; 12 месяцев при -80°C в стерильных условиях после восстановления; Избегайте повторных циклов замораживания-размораживания!
Ссылки	1. Developmental pathways of periodontal tissue regeneration: Developmental diversities of tooth morphogenesis do also map capacity of periodontal tissue regeneration? Ripamonti U.J Periodontal Res. 2018 Sep 12. doi: 10.1111/jre.12596 (https://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/jre.12596 ) 2. Integrin β3 Mediates the Endothelial-to-Mesenchymal Transition via the Notch Pathway.Wang W, Wang Z, Tian D, Zeng X, Liu Y, Fu Q, Liang A, Zhang Y, Gao Q, Cheng J, Wang Y.Cell Physiol Biochem. 2018 Sep 7;49(3):985. doi: 10.1159/000493229. (https://doi.org/10.1159/000493229) 3. . Development and in vitro evaluation of chitosan based system for local delivery of atorvastatin for treatment of periodontitis.Işılay Özdoğan A, Akca G, Şenel S.Eur J Pharm Sci. 2018 Aug 29;124:208-216. doi: 10.1016/j.ejps.2018.08.037 (https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S0928098718304020?via%3Dihub )

TNF-α (фактор некроза опухоли альфа) — это плейотропный (многофункциональный) провоспалительный цитокин, который секретируется различными клетками, включая адипоциты, активированные моноциты, макрофаги, B-клетки, T-клетки и фибробласты. Он относится к семейству лигандов TNF и взаимодействует через два рецептора — TNFR1 и TNFR2. TNF-α обладает цитотоксическим действием на широкий спектр опухолевых клеток и играет ключевую роль в иммунном ответе против бактериальных инфекций. Кроме того, TNF-α участвует в развитии септического шока, аутоиммунных заболеваний, ревматоидного артрита, воспалений и диабета. Этот цитокин преимущественно продуцируется макрофагами. Большие количества TNF-α выделяются в ответ на липополисахариды и другие бактериальные PAMPs (паттоген-ассоциированные молекулярные паттерны) и интерлейкин-1 (IL-1).

Каталожный номер	GMP-TL303
Синонимы	DIF, TNF-альфа, TNFA, TNFSF2, кахексин, кахектин, TNF α
Последовательность белка	GenBank: ADV31546.2 V77-L233 экспрессирован с His-меткой на С-конце
Молекулярная масса	18,2 кДа
Культура-продуцент	HEK293
Контроль качества	Чистота >90% согласно SDS-PAGE
Активность	Измерялась в тесте цитотоксичности с использованием клеток фибробластов мыши L-929, ED₅₀составил ≤ 5 нг/мл
Содержание эндотоксинов	<0,1 ЕU на мкг белка согласно LAL-тесту
Применение	Для образцов крови человека
Разрешенное применение	Для научных и производственных целей
Формуляция	Лиофилизирован из стерильного PBS с pH 7,4, в качестве протектора перед лиофилизацией добавлен 6 % маннитол
Стабильность и условия хранения	Рекомендуется аликвотировать раствор белка на меньшие количества после восстановления водой для инъекций, физраствором или PBS, и поддерживать концентрацию разведения выше 100 мкг/мл. 24 месяца при температуре от 2°C до 8°C в лиофилизированном состоянии; 6 месяцев при -20°C в стерильных условиях после восстановления; 12 месяцев при -80°C в стерильных условиях после восстановления; Избегайте повторных циклов замораживания-размораживания!
Ссылки	1. Hector J, et al. (2007) TNF α alters visfatin and adiponectin levels in human fat. Horm Metab Res. 39(4): 250-5 (https://www.thieme-connect.com/DOI/DOI?10.1055/s-2007-973075) 2. Berthold-Losleben M, et al. (2008) The TNF α System: Functional Aspects in Depression, Narcolepsy and Psychopharmacology. Curr Neuropharmacol. 6(3): 193-202 (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2687935/) 3. Zelová H, Hošek J (2013) TNF-alpha signalling and inflammation: interactions between old acquaintances. Inflamm Res 62: 641–651 (https://dx.doi.org/10.1007/s00011-013-0633-0)

VEGF (фактор роста эндотелия сосудов) – цитокин, отвечающий за рост и ангиогенез. Он стимулирует пролиферацию и выживание эндотелиальных клеток, способствует ангиогенезу и повышает сосудистую проницаемость. VEGF экспрессируется в тканях с высоким уровнем васкуляризации и играет ключевую роль как в нормальном, так и патологическом ангиогенезе.

Существуют значительные доказательства, связывающие VEGF с индукцией метастазов опухолей и развитием внутриглазных неоваскулярных синдромов. VEGF передает сигналы через три рецептора: FMS-подобная тирозинкиназа (flt-1), белок, кодируемый геном KDR (его гомолог у мышей — белок, кодируемый flk-1) и белок, кодируемый геном flt4.

Каталожный номер	GMP-TL612
Синонимы	MVCD1, VEGF, VEGF16, VPF
Последовательность белка	Последовательность NP_001165097.1 экспрессирована с полигистидиновой меткой на С-конце
Молекулярная масса	22,3 кДа, 193 аминокислотных остатка
Культура-продуцент	НЕК293
Контроль качества	Чистота >90% согласно SDS-PAGE
Активность	Определена дозозависимой стимуляцией пролиферации эндотелиальных клеток пупочной вены человека (HUVEC). ED₅₀ для этого эффекта составил ≤ 20 нг/мл
Содержание эндотоксинов	<0,1 ЕU на мкг белка согласно LAL-тесту
Разрешенное применение	Для научных и производственных целей
Формуляция	Лиофилизирован из стерильного PBS с pH 7,4, в качестве протектора перед лиофилизацией добавлен 6 % маннитол
Условия хранения и срок годности	Восстановление производить водой для инъекций, физраствором или PBS, и поддерживать концентрацию белкового растворе > 100 мкг/мл; Рекомендуется аликвотировать раствор белка на меньшие количества после восстановления; 24 месяца при 2°С до 8°С в лиофилизированном состоянии; 6 месяцев при -20°C в стерильных условиях после восстановления; 12 месяцев при -80°C в стерильных условиях после восстановления; Избегайте повторных циклов замораживания-размораживания!
Ссылки	1. Woolard J. et al. (2004) VEGF165b, an inhibitory vascular endothelial growth factor splice variant: mechanism of action, in vivo effect on angiogenesis and endogenous protein expression. Cancer Res. 64(21): 7822-7835. (https://aacrjournals.org/cancerres/article/64/21/7822/511895/VEGF165b-an-Inhibitory-Vascular-Endothelial-Growth ) 2. Jia SF, et al. (2008) VEGF165 is necessary to the metastatic potential of Fas(-) osteosarcoma cells but will not rescue the Fas(+) cells. J Exp Ther Oncol. 7(2): 89-97 (https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC2562636/ ) 3. Cimpean AM, et al. (2008) Vascular endothelial growth factor A (VEGF A) as individual prognostic factor in invasive breast carcinoma. Rom J Morphol Embryol. 49(3): 303-8 (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/18758633/ )

Рекомбинантный человеческий витронектин эффективно связывается с внеклеточным матриксом (ВКМ), поэтому в основном используется для покрытия культурального пластика для повышения клеточной адгезии. Витронектин связывается с различными интегринами и другими протеогликанами ВКМ, за счет чего обеспечивается клеточная адгезия. Кроме того, витронектин может выполнять роль химически определенного компонента матрикса в средах для регенерации человеческих эмбриональных стволовых клеток.

Каталожный номер	GMP-TL651
Синонимы	V75, витронектин, VN, VTN
Последовательность белка	NP_000629.3 экспрессирован с His-меткой на С-конце
Молекулярная масса	53 кДа (465 аминокислотных остатка)
Культура-продуцент	HEK293
Контроль качества	Чистота >90% согласно SDS-PAGE
Активность	Витронектин способствует прикреплению человеческих эмбриональных стволовых клеток (hESC) и индуцированных плюрипотентных стволовых клеток (iPSC) при концентрации 5 мкг/мл в условиях культивирования в бессыворочной среде
Содержание эндотоксинов	<0,1 ЕU на мкг белка согласно LAL-тесту
Применение	Для образцов крови человека
Разрешенное применение	Для научных и производственных целей
Формуляция	Лиофилизирован из стерильного PBS с pH 7,4, в качестве протектора перед лиофилизацией добавлен 6 % маннитол
Стабильность и условия хранения	Образцы стабильны в течение 24 месяцев с момента растворения при температуре 4°С; Рекомендуется аликвотировать раствор белка для хранения; Избегайте повторных циклов замораживания-размораживания!
Рекомендации по использованию	1. Приготовьте 20 мг витронектина в 1 мл стерилизованной воды, хорошо перемешайте и дождитесь полного растворения в течение 25-30 минут, затем тщательно перемешайте, аликвотируйте и заморозьте; 2. Непосредственно перед применением разбавьте витронектин стерильным PBS до нужной концентрации осторожным пипетированием; Примечание: не перемешивайте на вортексе; необходимо протестировать различные концентрации разведений, чтобы определить оптимальную концентрацию для каждой культуры клеток. Рекомендуемый диапазон концентрации покрытия 5-50 мкг/мл; 3. На примере 6-луночного планшета: добавьте в каждую лунку по 1 мл разведенного раствора витронектина и оставьте планшет при комнатной температуре на 1-2 часа; 4. Соберите PBS с растворенным витронектином и выбросьте его, а затем аккуратно промойте лунки стерильным PBS и приступайте к клеточным работам.
Ссылки	1. Evaluation of potential effects of Plastin 3 overexpression and low-dose SMN-antisense oligonucleotides on putative biomarkers in spinal muscular atrophy mice.Strathmann EA, Peters M, Hosseinibarkooie S, Rigo FW, Bennett CF, Zaworski PG, Chen KS, Nothnagel M, Wirth B.PLoS One. 2018 Sep 6;13(9):e0203398. doi: 10.1371/journal.pone.0203398. eCollection 2018 (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/pmid/30188931/) 2. Detection of Complement Activators in Immune Attack Eyes After iPS-Derived Retinal Pigment Epithelial Cell Transplantation.Sugita S, Makabe K, Fujii S, Takahashi M.Invest Ophthalmol Vis Sci. 2018 Aug 1;59(10):4198-4209. doi: 10.1167/iovs.18-24769 (https://iovs.arvojournals.org/article.aspx?doi=10.1167/iovs.18-24769) 3. Improving single-cell cloning workflow for gene editing in human pluripotent stem cells.Chen YH, Pruett-Miller SM.Stem Cell Res. 2018 Aug;31:186-192. doi: 10.1016/j.scr.2018.08.003. Epub 2018 Aug (https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S1873-5061(18)30195-8) 4. Bacterial Outer Membrane Vesicles Induce Vitronectin Release Into the Bronchoalveolar Space Conferring Protection From Complement-Mediated Killing.Paulsson M, Che KF, Ahl J, Tham J, Sandblad L, Smith ME, Qvarfordt I, Su YC, Lindén A, Riesbeck K.Front Microbiol. 2018 Jul 13;9:1559. doi: 10.3389/fmicb.2018.01559. eCollection 2018 (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/pmid/30061873/ )

Дополнительные материалы

По запросу.

Гарантии и доставка

Доставка осуществляется по всей России и странам СНГ. Точная стоимость доставки рассчитывается специалистом компании в зависимости от веса, объема позиций и дальности отправления. Товары, требующие особого температурного режима, доставляются с соблюдением требуемых условий.

Самовывоз осуществляется по предварительному согласованию со склада в г. Москва. Все приборы упаковываются в прочную тару, позволяющую доставить продукцию до места заказчика в целостности.

Гарантийный срок на все товары и решения составляет 12 месяцев, если производителем не заявлены иные сроки. Мы выполняем гарантийные обязательства.

При обнаружении брака или неполадок мы окажем оперативную поддержку. Наши сервисные специалисты помогут вам решить любой вопрос в кратчайшие сроки!
Мы осуществляем диагностику, гарантийный и постгарантийный ремонт, а также поставку запасных частей и комплектующих.

При возникновении гарантийного случая свяжитесь с нами по телефону +7 495 740 88 30 или электронной почте service@lacopa.group.